:: Der muskuläre Nano-Motor Wenn man sich die Struktur des Sarkomers ansieht, dann kann man die Möglichkeit erahnen, das sich das Sarkomer teleskopartig zusammenzieht. Man bewegt die Z-Linien auf einander zu, wobei die dünnen Filamente entlang der dicken Filamente rutschen. Das sieht dann so aus: (Darstellung nach Mike Ferenczi) Führt man diese Kontraktion mit allen Sarkomeren gleichzeitig aus, dann kontrahiert zuerst die Myofibrille, dann die Muskelfaser, das Faserbündel und am Ende der ganze Muskel, man muss nur die Hierarchie der Muskelbestandteile wieder hinauf klettern. Wir müssen jetzt nur dafür sorgen, dass das Sarkomer diese Kontraktion von sich aus schafft. Und das tut es, indem sich die dicken Myosin-Filamente an den dünnen Aktin-Filamenten in Richtung Sarkomer-Mitte entlang hangeln und die Z-Linie mit sich ziehen. Dabei sind sie noch zusätzlich über die Titin-Moleküle elastisch mit der Z-Scheibe verbunden. Dazu sind die Titin-Moleküle ausgesprochen lang, etwa 1/1000 Millimeter! Diese "Gleitfilament"-Theorie zur Erklärung des Kontraktionsmechanismus des Sarkomers wurde 1953 von Hanson und Huxley beschrieben und später bestätigt. Das etwa 0,002 mm lange Sarkomer verkürzt sich um etwa 0,0004 mm, also um etwa 20%. Kontrahieren also 100000 hintereinander geschaltete Sarkomere, dann ergibt das eine Kontraktion von 4 cm. Sehen wir uns dazu die Filamente noch mal genauer an: Durch Anklicken vergrössern... Die genaue molekulare Struktur wollen wir gar nicht bis ins Letzte betrachten (das wird in der im Anschluss zitierten Literatur hinreichend getan, Tropomyosin und Troponin regulieren die Wechselwirkung zwischen Actin und Myosin). Wichtig sind aber die "Köpfe" der Myosin-Moleküle, die aus den Filamenten herausragen. Diese Köpfe können nämlich an passende Stellen am Actin-Filament andocken. Und jetzt kommen wir zu unserem Federmodell vom Anfang: Vor dem Andocken wird nämlich die molekulare Feder des Myosin-Moleküls unter Spaltung eines zuvor aufgenommenen ATP-Moleküls gespannt und der Kopf richtet sich auf. Nach dem Andocken schnappt der Kopf wieder zurück, und zieht dabei das Actin-Molekül ein Stück mit. (Darstellung nach John Illingworth) Oben sieht man nochmal so ein Federmodell in leicht abgewandelter Form: Der Myosinkopf nimmt ein ATP-Molekül auf, spaltet ein Phosphat ab, richtet sich mit der dabei gewonnenen Energie auf (Feder gespannt), entspannt sich wieder in die schiefe Lage und zieht mit der "Federenergie" das Actin ein Stück mit sich. Wegen der brückenarigen Querverbindung zwischen Myosin und Actin-Filament bezeichnet man diesen Prozess auch als Cross-Bridge-Cycle

Eine weitere schöne Animation findet sich in San Diego: Hier fliegen neben den uns bekannten Akteuren noch einige andere mit durchs Bild, nämlich Calcium (grünes Kügelchen), dass sich ans Troponin bindet und Magnesium (kleiner Kegel). Calcium bringt den ganzen Prozess der Kontraktion nämlich erst ans Laufen, nachdem es nach einem Nervenimpuls "Beweg Dich!" ins Sarkomer ausgeschüttet wird. Solange nämlich kein Calcium ans Troponin gebunden ist, sind die Andockstellen am Actin durch das Tropomyosin blockiert. Wird das Sarkomer mit Calcium überflutet, dann ordnet sich das Tropomyosin um und macht den Platz fürs Myosin frei, in der Animation dreht sich das Tropomyosin dann zur Seite weg. Man beachte den Moment, in dem sich das Phosphat vom ATP trennt. Im Bild fliegt der ATP-Kugel dabei die Mütze weg. Und genau das ist der Moment, für den der Ulle Nudel mampft und der RTFler sich Aldi-Waffeln reinzieht! Interessanterweise wird das ATP also gar nicht beim eigentlichen Kraftzug des Muskels verbraucht, sondern vorher, praktisch in der Entspannungsphase. :: Weiterführende Quellen Die Materie ist ausserordentlich interessant und noch immer Gegenstand zahlreicher Forschungsprojekte. Als weiterführende Quellen seien hier nur einige wenige ausgewählt: - Organisation der quergestreiften Muskulatur, pdf-Dokument von der Uni Bonn, aus dem viele Abbildungen dieser Seite stammen. - Enzymkinetik molekularer Motoren, pdf-Dokument von Ferdinand Kühner, Uni München - Myosin-Homepages des MRC-Lab in Cambridge, aktuelle Forschungsinhalte und viele Links zum Thema Muskelaktivität - Molecular Motors Group, University of York - School of Biomedival Sciences, Leeds Ein besondere Leckerbissen ist noch die interaktive Flash-Animation bei Brooks&Cole! Besser gehts wirklich nicht. Leitet auch schon zum nächsten Abschnitt über, da auch die Lage der Zellkraftwerke, der Mitochondrien, berichtet wird. Anklicken startet die schöne Animation bei Brooks&Cole :: Kommentar vom Radpanther Und was ist jetzt mit diesen Fasertypen, schnelle Muskelfasern und langsame, und die für Sprinter und Ausdauerleuten? Gut aufgepasst. Tatsächlich gibt es leicht verschiedene Formen des komplexen Myosin-Moleküls, die auf unterschiedliche Muskelbelastungen eingerichtet sind. Die "schnellen" Muskelfasern verwenden Myosin-Moleküle mit einer höheren ATP-Aktivität als die "langsamen", d.h. sie können pro Zeiteinheit mehr ATP umsetzen und damit mehr leisten. Darauf sind natürlich auch die Mechanismen abgestellt, die das ATP in der Muskelfaser produzieren. Und mit der ATP-Herstellung beschäftigen wir uns als nächstes. --> weiter --> Übersicht